亲和层析是基于生物分子间特异性的亲和力来分离蛋白质的方法。在亲和层析中，会将一种具有特异性配基（如酶的底物、受体的配体等）的介质固定在层析柱内。当含有目标蛋白质的混合液通过层析柱时，目标蛋白质会与固定化的配基发生特异性结合，而其他杂质蛋白则因不具有这种特异性结合能力而被洗脱除去。之后通过改变洗脱条件（如改变pH、离子强度或加入竞争配体等），可以使目标蛋白质从配基上解离下来，从而实现对目标蛋白质的分离。